Aminoàcids, Proteïnes i Enzims: Guia Completa de Bioquímica

Aminoàcids: Propietats Essencials

Els aminoàcids són les unitats fonamentals de les proteïnes. Presenten les següents propietats:

• Sòlids cristal·lins, solubles en H₂O.
• Punt de fusió elevat (aproximadament 200ºC).
• Activitat òptica: Desvien el pla de la llum polaritzada.
• Disposició en l'espai: Poden tenir configuració D o L.
• En dissolució aquosa, tenen un comportament amfòter: Es poden ionitzar tant en medi amb pH bàsic com àcid.

L'Enllaç Peptídic: Unió d'Aminoàcids

L'enllaç peptídic és un enllaç covalent que uneix dos aminoàcids, formant pèptids i proteïnes. Es forma entre el grup amino d'un aminoàcid i el grup carboxil d'un altre. Les proteïnes estan compostes per més de 10 aminoàcids units per aquests enllaços.

Estructures de les Proteïnes

Les proteïnes presenten quatre nivells estructurals:

1. Estructura Primària: La Seqüència

La seqüència d'aminoàcids indica quins aminoàcids componen la cadena polipeptídica i en quin ordre estan units.

2. Estructura Secundària: Hèlix i Làmina

Es refereix al plegament local de la cadena polipeptídica, estabilitzat per ponts d'hidrogen:

• Hèlix α: La cadena s'enrotlla degut als ponts d'hidrogen intracatenaris (aproximadament 3.6 aminoàcids per volta).
• Làmina β: La cadena adopta una conformació en zig-zag, estabilitzant-se mitjançant ponts d'hidrogen intercatenaris o intracatenaris.
• Hèlix de col·lagen: És una hèlix més allargada, amb 3 aminoàcids per volta, degut a l'abundància de prolina i hidroxiprolina. Les hèlixs s'associen mitjançant enllaços covalents i ponts d'hidrogen, formant una fibra compacta i insoluble.

3. Estructura Terciària: Plegament Tridimensional

La proteïna es plega sobre si mateixa, adoptant una conformació tridimensional estable. Les proteïnes amb aquesta estructura solen ser solubles en H₂O. Les interaccions que l'estabilitzen són:

• Pont disulfur: Enllaços covalents forts entre grups tiol de cisteïnes.
• Ponts d'hidrogen: Enllaços febles entre grups polars no iònics.
• Forces de Van der Waals: Enllaços febles entre grups apolars.
• Interaccions hidrofòbiques: Enllaços febles entre grups apolars hidròfobs.
• Forces iòniques (o electrostàtiques): Enllaços febles entre radicals amb càrrega oposada.

4. Estructura Quaternària: Associació de Cadenes

Consisteix en l'associació de diverses cadenes polipeptídiques (subunitats) mitjançant interaccions febles, formant una proteïna funcional.

Proteïnes: Molècules Essencials de la Vida

Les proteïnes són les molècules orgàniques més abundants en els éssers vius, compostes principalment per H, C, O, N i S.

Propietats de les Proteïnes

• Solubilitat: Les proteïnes globulars són solubles en H₂O. S'uneixen a ponts d'hidrogen formant una dispersió col·loidal. La proteïna queda recoberta per una capa de molècules d'aigua, impedint que s'uneixin a altres.
• Desnaturalització: És la pèrdua de la configuració espacial (estructura tridimensional) degut a canvis de temperatura, pH, salinitat, etc. Es produeix pel trencament d'enllaços febles, adoptant una estructura filamentosa i perdent la seva funció biològica.
• Especificitat: Cada proteïna està codificada per un gen específic i realitza una funció concreta.
• Capacitat amortidora: Les proteïnes poden neutralitzar les variacions de pH del medi, actuant com a tampons.

Funcions de les Proteïnes

• Estructural:
  • Escleroproteïnes: Formen teixits (p. ex., col·lagen, queratina).
  • Glicoproteïnes: Components de la membrana plasmàtica.
  • Histones: Formen part de les fibres de cromatina.
• Transport:
  • Hemoglobina: Transporta O₂ a la sang.
  • Transferrina: Transporta ferro.
• Reserva:
  • Caseïna de la llet: Constitueix substàncies de reserva.
• Defensa:
  • Trombina: Implicada en la coagulació de la sang.
  • Immunoglobulines (anticossos): Protegeixen contra agents patògens.
• Hormonal:
  • Tiroxina, hormones hipofisàries: Regulen el creixement i altres funcions.
• Contràctil:
  • Actina i miosina: Essencials per a la contracció muscular.
• Homeostàtica:
  • Regulació del pH i l'equilibri osmòtic.
• Catalítica:
  • Enzims: Acceleren les reaccions químiques metabòliques en els éssers vius.

Enzims: Els Catalitzadors Biològics

Els enzims són proteïnes amb funció catalitzadora, essencials per a les reaccions metabòliques.

Mecanisme d'Acció Enzimàtica

Una reacció química necessita una energia d'activació per portar els reactius a un estat de transició. Els enzims disminueixen aquesta energia d'activació dels reactius (anomenats substrats), augmentant significativament la velocitat de la reacció. El procés es pot representar com:

E + S ⇌ ES ⇌ E + P (Enzim + Substrat ⇌ Complex Enzim-Substrat ⇌ Enzim + Producte)

Activitat Enzimàtica i Cinètica

En una reacció enzimàtica, si la concentració d'enzim és constant, l'augment de la concentració de substrat augmenta la velocitat de la reacció fins a arribar a la velocitat màxima (Vmax).

La Km (Constant de Michaelis) indica el grau d'afinitat que hi ha entre l'enzim i el substrat: una Km baixa indica una alta afinitat.

Factors que Afecten l'Activitat Enzimàtica

L'activitat enzimàtica depèn de diversos factors:

• Concentració del substrat.
• Temperatura: La màxima eficàcia sol ser al voltant dels 37ºC. A 50ºC o més, l'enzim pot desnaturalitzar-se i perdre la seva funció.
• pH: Determina el grau d'ionització dels aminoàcids del centre actiu. El pH òptim és el pH on l'activitat és màxima (sovint al voltant de 7, però varia segons l'enzim).
• Activadors: Substàncies que augmenten la velocitat de la reacció.
• Inhibidors: Substàncies que disminueixen la velocitat de la reacció.

Tipus d'Inhibidors Enzimàtics

• Irreversibles: L'inhibidor es fixa permanentment a l'enzim, fent-lo inutilitzable.
• Reversibles: Impedeixen temporalment el funcionament de l'enzim.
  • Competitius: L'inhibidor és similar al substrat i competeix per fixar-se al centre actiu. A més inhibidor, menys velocitat de reacció.
  • No competitius: L'inhibidor es fixa en un lloc diferent del centre actiu, alterant la seva conformació i impedint que el substrat s'uneixi o que la reacció es dugui a terme eficaçment.

Enzims Al·lostèrics: Regulació Fina

Els enzims al·lostèrics adopten dues formes estables diferents (activa R i inactiva T). Tenen un centre actiu i un centre regulador, la qual cosa permet l'autoregulació de l'activitat enzimàtica en resposta a senyals cel·lulars.

Classificació de les Proteïnes

Les proteïnes es poden classificar en dos grans grups:

Proteïnes Simples (Holoproteïnes)

Estan formades exclusivament per aminoàcids.

Proteïnes Fibroses

• Formen fibres resistents.
• Són insolubles en H₂O.
• Tenen principalment funció estructural.
• Exemples: Col·làgens, elastines, queratines, fibroïnes.

Proteïnes Globulars

• Són solubles en H₂O (en dissolucions polars).
• Tenen funcions diverses (enzimàtiques, de transport, etc.).
• Exemples: Albúmines, globulines, histones, prolamines.

Proteïnes Conjugades (Heteroproteïnes)

Estan formades per aminoàcids i una part no proteica, anomenada grup prostètic.

Tipus de Heteroproteïnes

• Cromoproteïnes: El grup prostètic és un pigment (p. ex., porfiríniques com l'hemoglobina, o no porfiríniques).
• Glicoproteïnes: El grup prostètic és un glúcid.
• Lipoproteïnes: El grup prostètic és un lípid.
• Fosfoproteïnes: El grup prostètic és un àcid fosfòric.
• Nucleoproteïnes: El grup prostètic és un àcid nucleic.