Classificació d'Aminoàcids, Pèptids i Estructures de Proteïnes

Classificació dels Aminoàcids i Pèptids

Classificació dels Aminoàcids segons la polaritat del radical (R)

• No polars o hidrofòbics: (R = cadena hidrocarbonada).
• Polars sense càrrega: (R = cadena amb radicals que formen ponts d’hidrogen amb H₂O).
• Polars amb càrrega negativa o àcids: (R presenta un grup àcid -COOH).
• Polars amb càrrega positiva o bàsics: (R presenta un grup bàsic -NH₂).

Definicions de Pèptids i Proteïnes

• Dipèptid: Dos aminoàcids (aa).
• Tripèptid: Tres aa.
• Oligopèptid: Menys de 10 aa.
• Polipèptid: Entre 11 i 100 aa.
• Proteïna: Més de 100 aa.

Exemple d'Alteració Estructural: Anèmia Falciforme

L’hemoglobina presenta una valina en lloc d’un àcid glutàmic en la posició 6 d’una cadena de 146 aminoàcids. La cadena lateral de la valina és molt diferent de la del glutamat. Aquest canvi provoca alteracions en l’hemoglobina i en els glòbuls vermells que la contenen.

Nivells d'Estructura de les Proteïnes

Estructura Secundària (2)

És la disposició en l’espai que adopta la cadena polipeptídica a mesura que els aminoàcids van sent enllaçats durant la síntesi de la proteïna. Gràcies a la capacitat de gir dels enllaços no peptídics, la cadena pot adoptar diferents disposicions (Exemple: α-queratina).

Estructura Terciària (3)

Representa la disposició definitiva que adopta la proteïna a l’espai, determinant la seva funció biològica.

Estructura Quaternària (4)

Aquesta estructura es dona quan la proteïna està formada per diverses cadenes polipeptídiques (protòmers) unides.

Exemples d'Estructura Quaternària

• Dímers: 2 protòmers (Ex. Hexoquinasa).
• Tetramers: 4 protòmers (Ex. Hemoglobina).
• Pentàmers: 5 protòmers (Ex. RNA-polimerasa).
• Polímers: Gran nombre de protòmers (Ex. Càpside del virus de la poliomielitis).

Propietats de les Proteïnes

Les propietats de les proteïnes determinen que siguin solubles en aigua i en dissolucions salines, i possibiliten que moltes duguin a terme funcions de transport, enzimàtiques, hormonals, etc.

Solubilitat

La solubilitat depèn de la proporció d’aminoàcids amb radicals polars respecte dels aminoàcids amb radicals apolars. Com més grups R polars hi hagi respecte als grups R apolars, més soluble serà la proteïna.

Els radicals polars (R polars) estableixen enllaços de pont d’hidrogen amb les molècules d’aigua, de manera que cada proteïna queda recoberta d’una capa d’hidratació i es pot dissoldre.

Desnaturalització

La desnaturalització és la pèrdua de l'estructura secundària, terciària i/o quaternària a causa de canvis en el pH, la temperatura, la salinitat o l'agitació molecular.

La desnaturalització provoca l'adopció d'una conformació filamentosa, ja que es perd la capa d'hidratació que recobria la molècula. Si la proteïna torna a les condicions normals, es pot produir la renaturalització (Exemple: la llet tallada per la caseïna).

Especificitat

L’especificitat fa referència a la capacitat de les proteïnes de dur a terme una funció concreta. Per exemple, l’hemoglobina transporta oxigen (O₂) en els glòbuls vermells. Aquesta funció és específica de cada espècie, és a dir, diferent (Exemple: rebuig d'òrgans en trasplantaments).

Capacitat Amortidora (Efecte Tampó)

Les proteïnes, constituïdes per aminoàcids, presenten un comportament amfòter. Depenent del pH del medi, poden comportar-se com un àcid o com una base. Les proteïnes dissoltes tendeixen a neutralitzar les variacions del pH del medi, actuant com a solucions tampó.