Estructura, Classificació i Funcions Essencials de les Proteïnes
Les Proteïnes i els Aminoàcids
Una proteïna es pot definir com un polímer d’aminoàcids. Els aminoàcids són compostos orgànics de baix pes molecular que es caracteritzen per tenir un grup carboxil i un grup amino.
Classificació dels Aminoàcids
- Aminoàcids no polars o hidrofòbics.
- Aminoàcids polars sense càrrega.
- Aminoàcids polars amb càrrega negativa.
- Aminoàcids polars amb càrrega positiva.
L'Enllaç Peptídic i els Pèptids
Els enllaços químics que uneixen els aminoàcids s’anomenen enllaços peptídics, i les cadenes que es formen, pèptids. L'enllaç peptídic és un enllaç covalent.
Tipus de Pèptids segons el nombre d'Aminoàcids
- Dipèptid (dos aminoàcids).
- Tripèptid (tres aminoàcids).
- Oligopèptid (menys de deu aminoàcids).
- Polipèptid (més de deu aminoàcids).
Estructura de les Proteïnes
Estructura Primària
És la seqüència d’aminoàcids de la proteïna. El primer aminoàcid es reconeix pel grup amino lliure (N-terminal), i l’últim pel grup carboxil lliure (C-terminal).
Estructura Secundària
És la disposició espacial de l’estructura primària. Hi ha tres tipus principals:
Alfa Hèlix (α-hèlix)
Es forma quan l’estructura primària s’enrotlla helicoïdalment sobre si mateixa, degut a la formació de ponts d’hidrogen entre l’oxigen d’un aminoàcid i l'hidrogen d'un altre.
Hèlix de Col·lagen
La cadena adopta una disposició en hèlix especial, més allargada que l’alfa-hèlix, a causa de l’abundància de prolina i hidroxiprolina.
Conformació Beta (Làmina β)
Els aminoàcids no formen hèlix, sinó una cadena estesa en forma de zig-zag, a causa de la manca de ponts d’hidrogen entre aminoàcids pròxims.
Estructura Terciària
És la disposició espacial que presenta l’estructura secundària quan es plega sobre si mateixa, originant una conformació globular.
Estructura Quaternària
La presenten les proteïnes constituïdes per dues o més cadenes polipeptídiques amb estructura terciària (subunitats).
- Dímers (Exemple: hexocinasa).
- Tetràmers (Exemple: hemoglobina).
Propietats de les Proteïnes
- Solubilitat: Depèn d'una proporció més alta d’aminoàcids amb radicals polars.
- Desnaturalització: Pèrdua de l’estructura terciària (i secundària i quaternària, si existeixen), que implica la pèrdua de la funció.
- Especificitat: La funció de la proteïna és específica (per exemple, un gen codifica un enzim concret).
- Capacitat Amortidora: Poden comportar-se com un àcid o una base, alliberant o captant protons (efecte tampó).
Classificació de les Proteïnes
Holoproteïnes
Proteïnes formades exclusivament per aminoàcids.
Proteïnes Filamentoses
Són insolubles en aigua i es troben principalment en animals.
Proteïnes Globulars
Són solubles en aigua (Exemple: Histones, associades al DNA).
Heteroproteïnes
Proteïnes formades per una part proteica i una part no proteica (grup prostètic).
Cromoproteïnes
Aporten color (Exemple: hemoglobina).
Funcions Biològiques de les Proteïnes
- Estructural: (Exemple: glicoproteïnes).
- Reserva: Emmagatzemen aminoàcids (Exemple: zeïna).
- Transport: (Exemple: hemoglobina).
- Enzimàtica: Controlen el metabolisme actuant com a catalitzadors (Exemple: catalasa).
- Hormonal: Regulen processos (Exemple: insulina).
- Defensa: Protegeixen l'organisme (Exemple: anticossos).
- Contràctil: Permeten el moviment (Exemple: actina).