Estructura i Propietats de les Proteïnes: Guia Completa

Estructura secundària

A més existeixen les estructures supersecundàries. Disposició de l’estructura primària a l’espai. Hi ha tres subtipus que depenen de la seqüència d’aminoàcids.

• α-hèlix: s’embolica helicoïdalment la cadena polipeptídica en sentit dextrògir gràcies a la formació de ponts d’hidrogen entre el CO d’un aminoàcid i el NH del 4t aminoàcid següent. Cada pla que conté un enllaç peptídic fa un gir de 120º respecte l'anterior. 3,6 aminoàcids per volta. Cadenes laterals R queden per fora.
• Hèlix de col·làgen: És una hèlix més allargada degut a l’abundància de prolina i hidroxiprolina (aminoàcid modificat), amb cadenes laterals voluminoses. La glicina és un de cada 3 aminoàcids. El -OH serveixen per establir ponts d'hidrogen que estabilitzen l'estructura. La dificultat en la formació de ponts d’hidrogen provoca aquesta estructura més estesa (volta d'hèlix de 0'29nm en comptes dels 0,15 de α-hèlix. La seva estabilitat es deguda a que s'associen tres hèlix (enllaços covalents i de ponts d’hidrogen) formant una superhèlix.
• Conformació β (Làmina plegada, Làmina β): Si aquesta estructura es replega encara més es pot donar una estructura en forma de β-làmina plegada. Ex: β-queratina o fibroïna. S'acoblen segments estesos de cadenes polipeptídiques que es disposen de forma adjacent unides i s'uneixen per ponts d'hidrogen, adoptant una estructura en zig-zag en què els grups R es col·loquen alternativament per damunt i per davall. Els segments adjacents de la làmina plegada poden estar pròxims en l'estructura primària, distants o fins i tot formar part de dues cadenes polipeptídiques diferentes.

Estructura terciària

És la disposició de l’estructura secundària al plegar-se (gràcies a les xaperones) donant:

• Una conformació globular. Aquesta afavoreix la solubilitat de les proteïnes en aigua i dissolucions salines, per això els permet realitzar funcions de transport, hormonals, etc. Aquesta conformació es manté gràcies a enllaços entre els –R (ponts disulfur, ponts d’hidrogen, forces de Van der Waals, interaccions iòniques i hidrofòbiques). Existeixen combinacions de α-hèlix i estructura β de forma repetida en diferents proteïnes, xerram de dominis estructurals.
• Una conformació allargada, ja que no es forma l’estructura terciària. Són les proteïnes filamentoses, insolubles en aigua i dissolucions salines, que realitzen sobretot funcions esquelètiques. Ex: col·làgen, α-queratina, fibroïna, elastina, etc. Existeixen dominis estructurals (combinacions d’hèlix alfa i beta làmines).

Estructura quaternària

És la unió de vàries cadenes polipeptídiques d’estructura terciària (protòmer) amb enllaços no covalents. Obtenim així: dímers, tetràmers (hemoglobina), pentàmers (ARN-polimerasa) o polímers (actina i miosina).

Propietats de les proteïnes

• Depenen dels –R, que són els que reaccionen. Els aminoàcids que tenen els –R que reaccionen formen el centre actiu de la proteïna.
• Solubilitat: Les proteïnes globulars donen dispersions col·loidals degut als –R que formen ponts d’hidrogen amb les molècules d’aigua.
• Desnaturalització: Degut a canvis de pH, concentració salina o T, la solubilitat de les proteïnes pot disminuir precipitant (es perd la conformació globular, es trenquen els enllaços i passa a filamentosa), xerram de desnaturalització (aquesta no afecta als enllaços peptídics). De vegades es pot recuperar la forma primitiva i xerram de renaturalització. Ex. llet tallada, fixació per calor de les queratines del cabell.
• Especificitat: Les proteïnes presenten sectors estables i sectors variables, que ha donat lloc a una gran variabilitat de proteïnes específiques.
• Capacitat esmorteïdora: Tendeixen a neutralitzar les variacions de pH (retirant o aportant protons).

Classificació de les proteïnes

• Proteïnes filamentoses: insolubles en aigua. Ex: col·làgens (teixit conjuntiu, cartilaginós), queratines (ungles, cabells, plomes, banyes), elastines (tendons i vasos sanguinis) i fibroïnes (seda).
• Proteïnes globulars: solubles en aigua. Ex: protamines (ADN d’esperma), histones (ADN de cèl·lules), prolamines, glutenines, albúmines (seroalbúmina, ovoalbúmina...) i globulines (lactoglobulina, inmunoglobulina, …).