Factors i Regulació de la Catàlisi Enzimàtica

Factors que intervenen en la catàlisi enzimàtica

Els enzims actuen augmentant la concentració efectiva dels substrats, aproximant-los amb una orientació adequada dels grups reactius.

Factors de proximitat i orientació

Els enzims actuen augmentant la concentració efectiva dels substrats, aproximant-los amb una orientació adequada dels grups reactius.

Fenòmens de superfície

Les propietats del centre actiu poden ser considerablement diferents de les del medi, i més favorables perquè transcorri una determinada reacció.

Factors de distorsió o tensió d'enllaços

Aquests factors contribueixen a la catàlisi.

Presència de grups reactius capaços

Proporcionen mecanismes de reacció de menor energia d'activació. Aquests actuen per catàlisi general àcid-base o per catàlisi covalent.

Cofactors i coenzims

Molts enzims són proteïnes conjugades i contenen algun component de naturalesa no proteica, que s’anomena cofactor. El cofactor sol ser essencial per a la catàlisi enzimàtica i, juntament amb la part proteica de l’enzim, o apoenzim, constitueix l’holoenzim. La naturalesa química dels cofactors és variada: poden ser ions metàl·lics (és el cas dels metal·loenzims), o molècules orgàniques anomenades coenzims. Alguns enzims requereixen un o més ions metàl·lics i un coenzim per dur a terme la seva funció catalítica. Quan el coenzim es troba fortament unit a l’apoenzim per enllaços covalents, s’anomena grup prostètic. Els coenzims són sintetitzats per l’organisme a partir de molècules més senzilles, que molt sovint no poden ser fabricades en aquest, per la qual cosa les han d’aportar els aliments. Aquests factors exògens necessaris per a la síntesi de coenzims són micronutrients coneguts com a vitamines hidrosolubles.

Regulació de l’activitat enzimàtica

Efecte del pH i la temperatura

Normalment, l’activitat d’un enzim és màxima al voltant d’un valor de pH determinat, el pH òptim, en què la conformació de la proteïna i l’estat d’ionització dels residus d’aminoàcids del centre actiu són idonis per al reconeixement i la transformació del substrat. Sovint, el pH òptim d’un enzim reflecteix el pH de l’entorn en què exerceix la seva acció fisiològica. L’efecte de la temperatura sobre la velocitat de les reaccions enzimàtiques és també complex ja que hi concorren almenys dos factors, com en qualsevol reacció química: un increment de la temperatura provoca un augment de la velocitat de reacció i un augment en la temperatura del medi també accelera la desnaturalització de la proteïna.

Inhibició enzimàtica

En tots els organismes, l’activació o inhibició d’alguns enzims clau en les diferents rutes metabòliques contribueix decisivament a la regulació del flux a través de les esmentades vies. Els inhibidors es classifiquen en irreversibles, els quals s’uneixen a l’enzim per enllaços covalents i l’inactiven permanentment, i els reversibles, que ho fan mitjançant enllaços no covalents i en condicions adequades poden ser desplaçats de la proteïna, que recupera les seves característiques cinètiques natives.

Hi ha diferents tipus d’inhibidors reversibles:

• Inhibidors competitius: tenen una estructura molt semblant al substrat i són reconeguts pel centre actiu de l'enzim.
• No competitius: s'uneixen a llocs d'unió específics a la molècula d'enzim diferents del centre actiu.
• Acompetitius: s'uneixen al complex enzim-substrat formant un complex ternari enzim-substrat-inhibidor.