Proteïnes i Homeòstasi: Estructura, Propietats i Funcions

Homeòstasi cel·lular

Homeòstasi: propietat dels sers vius de mantenir constant el medi intern (eq. intern).

Plàsmes: 99% clorur sòdic i altres compostos, i 0,1% molt importants en el cos.

Funció estructural de l'aigua: volum i forma de les cèl·lules sense membrana rígida, constant gràcies a la pressió de l'aigua interna.

Què succeeix quan una cèl·lula es bàsica o es torna hipotònica?

Quan el medi es torna hipotònic (menys grau de salinitat que la cèl·lula), la cèl·lula captaria més aigua per compensar la diferència de pressió (turgència), i la cèl·lula s'infla.

Mesura del pH

Es mesura la concentració d'ions H⁺. pH 7 bàsic, pH 7 neutre, pH <7 àcid. Fórmula: pH = -lg[H⁺].

Efecte tampó

Permet mantenir la concentració d'ions hidrogen constant a partir de les sals minerals dissoltes que contrarresten l'efecte de les bases o àcids afegits.

Proteïnes

Propietats físiques

Cristal·lines, sòlides i solubles en aigua. Tots excepte la glicina són carboni asimètric, units a un grup amino, un grup carboxil i un radical R.

• Configuració D: carboxil a dalt, amino a dreta.
• Configuració L: amino a l'esquerra, carboxil a dreta (la més abundant).

Propietats químiques

Dissolució àcida; característica amfòter: bases i àcids a la vegada. El grup carboxil cedeix un protó i el grup amino el capta, formant un zwitterió. Els aminoàcids tenen efecte tampó.

Punt isoelèctric: pH en què l'aminoàcid té tants cargols positius com negatius.

Estructura de les proteïnes

• Estructura primària: seqüència d'aminoàcids units per enllaços peptídics.
• Hèlix alfa (α-hèlix): l'estructura primària s'enrotlla helicoïdalment sobre si mateixa, donat a la formació d'enllaços d'hidrogen entre l'oxigen del CO i l'hidrogen del NH.
• Hèlix de col·lagen: disposició especial, més allargada que la α-hèlix, a causa de l'abundància de prolina i hidroxiprolina. Els radicals dificulten la formació d'enllaços d'hidrogen i es forma una α-hèlix més estesa que presenta 3 aminoàcids per volta.
• Conformació β: cadena estesa en zig-zag a causa de la manca d'enllaços d'hidrogen entre aminoàcids pròxims. Si la conformació es replega, es formen enllaços entre els aminoàcids més propers.
• Estructura terciària: disposició en l'espai de la secundària quan es plega sobre si mateixa: conformació globular. Enllaços: covalents (pont disulfur), febles (enllaços d'hidrogen, forces de van der Waals, interaccions iòniques i interaccions hidrofòbiques). Reacciona amb α-hèlix o conformació β, col·lapses o precisió.
• Estructura quaternària: unió de diverses cadenes polipeptídiques.

Propietats de les proteïnes

• Solubilitat: radicals polars es uneixen amb molècules d'aigua, així cada molècula queda recoberta per una capa de molècules d'aigua que impedeix que s'uneixi amb altres molècules proteiques.
• Desnaturalització: pèrdua de les estructures terciària i secundària a causa del trencament d'enllaços per canvis de pH, temperatura, etc.
• Especificitat: les proteïnes poden interactuar amb altres molècules gràcies a la seva estructura tridimensional, amb llocs específics en llocs determinats per diferenciar-les.
• Capacitat amortidora: comportament amfòter, efecte tampó per neutralitzar variacions de pH.

Funcions de les proteïnes

Estructural, enzimàtica, de reserva, de transport, hormonal, de defensa, contràctil i homeostàtica (regulació del pH).