Metabolisme Cel·lular: Conceptes i Processos Clau

Metabolisme: Definició i Tipus

El metabolisme és el conjunt de reaccions químiques que es produeixen a l'interior de les cèl·lules. Aquestes reaccions permeten obtenir matèria per créixer i energia per dur a terme les tres funcions vitals: nutrició, reproducció i relació. L'energia s'emmagatzema en els enllaços químics de les substàncies de reserva energètica o, si es necessita, es transforma. Es poden distingir dos tipus de vies metabòliques:

• Catabolisme: Degradació de molècules orgàniques complexes en altres de més senzilles. En aquest procés s'allibera energia, que s'emmagatzema en els enllaços fosfat d'una molècula anomenada adenosinatrifosfat (ATP).
• Anabolisme: Síntesi de molècules orgàniques complexes a partir de biomolècules més senzilles. Per a aquest procés es necessita energia, proporcionada pels enllaços fosfat de l'ATP. Les molècules d'ATP poden procedir de les reaccions catabòliques, de la fotosíntesi (llum) o de la quimiosíntesi (reaccions químiques).

Adenosinatrifosfat (ATP)

L'adenosinatrifosfat (ATP) és un nucleòtid de gran importància en el metabolisme, ja que actua com a molècula energètica. És capaç d'emmagatzemar o cedir energia amb molta facilitat. Quan s'hidrolitza, es trenca el darrer enllaç esterfosfòric (desfosforilació) i es produeix ADP (adenosinadifosfat) i s'allibera energia (E = 7,3 Kcal/mol). La síntesi d'ATP es pot fer de dues maneres:

• Fosforilació a nivell de substrat: Síntesi d'ATP gràcies a l'energia que s'allibera d'una biomolècula quan es trenca algun dels seus enllaços rics en energia. Els enzims encarregats d'aquest procés s'anomenen quinases.
• Fosforilació oxidativa: Síntesi d'ATP per mitjà d'uns enzims especials anomenats ATP-sintetases. (El midó i el glicogen aporten 4 Kcal/g, els triacilglicèrids 9 Kcal/g i l'ATP 0,014 Kcal/g).

Tipus de Metabolisme

Segons la font de carboni, hi ha dos tipus de metabolisme:

• Autòtrof: La font de carboni és el CO2 atmosfèric.
• Heteròtrof: La font de carboni és la mateixa matèria orgànica (metà, glucosa, greixos, etc.).

Biocatalitzadors i Hormones

El control bioquímic es realitza amb unes substàncies que permeten les reaccions: els biocatalitzadors i els enzims. Les hormones són molècules secretades per determinades glàndules que actuen com a missatgers químics específicament sobre determinades cèl·lules, regulant així el metabolisme intern.

Activitat dels Biocatalitzadors

Les substàncies químiques que desprenen energia calorífica s'anomenen reaccions exergòniques. L'energia lliure total de les substàncies reaccionants (reactius) és superior a l'energia lliure de les substàncies produïdes (productes). L'energia lliure és l'energia que té un sistema per poder realitzar un treball i depèn de l'energia continguda en els enllaços interns de les molècules i del grau de desordre d'aquestes.

Els Enzims

Els enzims són els biocatalitzadors de les reaccions biològiques. Excepte els ribosomes, tots els enzims són proteïnes globulars, solubles en aigua, que es difonen bé en els medis interns, i que poden actuar d'una manera intracel·lular, a l'interior de la cèl·lula, o extracel·lular. Els ribosomes són uns RNA capaços de catalitzar uns altres RNA, als quals treuen o afegeixen nucleòtids, sense consumir-se ells mateixos. Els enzims compleixen les dues característiques de tots els catalitzadors:

• Acceleren molt la reacció.
• No es consumeixen durant la reacció.

Característiques dels enzims:

• Són molt específics.
• Sempre actuen a la temperatura ambient.
• Són molt actius, amb augments de la velocitat molt superiors als catalitzadors no biològics.
• Tenen un pes molecular molt elevat.

Tipus d'enzims:

• Enzims estrictament proteics: Poden estar constituïts per una o més cadenes polipeptídiques.
• Holoenzims: Constituïts per una fracció polipeptídica (apoenzim) i per una fracció no polipeptídica (cofactor). Els cofactors inorgànics són els ions metàl·lics. Els cofactors orgànics s'anomenen coenzims (ATP, NAD+, NADP+).

Centre Actiu de l'Enzim

La regió de l'enzim que s'uneix al substrat s'anomena centre actiu. Els centres actius tenen les característiques següents:

• Ocupen una part molt petita del volum total de l'enzim.
• Tenen una estructura tridimensional en forma de cavitat que facilita l'encaix del substrat.
• Estan formats per aminoàcids.
• Els radicals d'alguns d'aquests aminoàcids presenten una afinitat química pel substrat, l'atrauen i hi estableixen enllaços febles.

En la cadena polipeptídica d'un enzim es poden distingir tres tipus d'aminoàcids:

• Estructurals: No estableixen enllaços químics amb el substrat.
• De fixació: Estableixen enllaços febles amb el substrat i el fixen.
• Catalitzadors: Estableixen enllaços, febles o forts (covalents), amb el substrat, i provoquen la ruptura d'algun dels seus enllaços. (Els dos últims es troben al centre actiu).

Especificitat dels Enzims

Hi ha una especificitat entre l'enzim i el substrat. Diversos graus d'especificitat:

• Absoluta: L'enzim només actua sobre un substrat.
• De grup: L'enzim reconeix un grup de molècules determinat.
• De classe: No depèn del tipus de molècula, sinó del tipus d'enllaç.

Cinètica de l'Activitat Enzimàtica

Si s'augmenta la concentració de substrat, es produeix un augment de la velocitat de reacció. Si es va augmentant la concentració del substrat, arriba un moment en què la velocitat de reacció deixa de créixer, s'arriba a la velocitat màxima (Vmàx).

• Saturació de l'enzim: Totes les molècules d'enzim ja estan ocupades per molècules del substrat.

Factors que Afecten l'Activitat Enzimàtica

La velocitat de reacció depèn d'altres factors com ara la temperatura, el pH i la presència d'inhibidors.

• a) Influència de la temperatura: Si se subministra a una reacció enzimàtica energia calorífica, les molècules augmenten la mobilitat i, per tant, el nombre de trobades moleculars; augmenta la velocitat a què es forma el producte. Si la temperatura augmenta més, es produeix la desnaturalització, la pèrdua de l'estructura terciària de l'enzim.
• b) Influència del pH: Els enzims presenten dos valors límit de pH entre els quals són eficaços.
• c) Inhibidors: Són substàncies que disminueixen l'activitat d'un enzim o bé li impedeixen completament actuar. N'hi ha de dos tipus:
  • Irreversibles o enverinament de l'enzim: L'inhibidor es fixa permanentment al centre actiu de l'enzim, n'altera l'estructura i l'inutilitza.
  • Reversibles: No s'inutilitza el centre actiu, sinó que només se n'impedeix temporalment el funcionament. Hi ha dues modalitats:
    • Competitiva: La molècula de l'inhibidor és similar al substrat i competeix amb aquest en fixar-se al centre actiu.
    • No competitiva: L'inhibidor es fixa al complex enzim-substrat i n'impedeix la separació dels productes, o bé s'uneix a l'enzim i impedeix l'accés del substrat al centre actiu.

Els Enzims Al·lostèrics

Són enzims que poden adoptar dues formes estables diferents: una configuració activa i una configuració inactiva. A més del centre actiu, tenen almenys un altre lloc, anomenat centre regulador, que es pot unir a una substància determinada, anomenada lligand. El canvi de configuració en l'enzim s'anomena transició al·lostèrica.

Regulació de les Vies Metabòliques

La cèl·lula pot regular que es doni o no una via metabòlica de dues formes: augmentant o disminuint la síntesi dels enzims que hi intervenen, o bé regulant l'activitat dels enzims.

• Regulació per retroinhibició o inhibició feed-back: Es dóna quan la configuració inicial de l'enzim és l'activa.
• Regulació per inducció enzimàtica: Es dóna quan la configuració inicial de l'enzim és la inactiva.

Disposició Espacial dels Enzims

• Compartimentació: Consisteix a separar amb membranes els llocs on es duen a terme les vies metabòliques que no es vol que es relacionin.
• Complex multienzimàtic: És l'associació de diversos enzims que actuen successivament en una via.
• Inclusió a les membranes: Alguns enzims i alguns complexos multienzimàtics estan englobats ordenadament a les membranes, de manera que es facilita la unió entre els successius productes i els successius enzims. Exemple: cadena respiratòria.

Els Coenzims

Un coenzim és un cofactor orgànic que s'uneix a un apoenzim (part proteica) amb enllaços febles durant el procés catalític. Són transportadors de grups químics. Molts coenzims són vitamines. Es poden distingir dos tipus de coenzims: els d'oxidació i reducció i els de transferència.

• Coenzims d'oxidació i reducció: Transporten protons (H+) i electrons (e-). L'oxidació és la pèrdua d'electrons i la reducció n'és el guany. Exemples: NAD+, FAD.
• Coenzims de transferència: Transporten radicals. Exemples: ATP, CoA-SH.

Les Vitamines

Les vitamines són glúcids o lípids senzills que, en general, els animals no poden sintetitzar o ho fan en una quantitat insuficient, i per això les han d'ingerir en la dieta. La flora bacteriana és la que aporta algunes vitamines.

• Vitamines liposolubles: Tenen naturalesa lipídica i són solubles en dissolvents orgànics. En els animals es troben en el teixit adipós.
  • Vitamina A: Important per a la recepció visual. El seu dèficit afavoreix l'aparició d'infeccions dels epitelis i de trastorns visuals.
  • Vitamina D: Regula l'absorció del calci.
  • Vitamina E: Actua com a antioxidant.
  • Vitamina K: Coopera en els processos de coagulació de la sang.
• Vitamines hidrosolubles: Són solubles en aigua i es difonen molt bé per la sang. Inclouen les vitamines del complex B i la vitamina C.
  • Vitamines del complex B: Actuen en moltes vies metabòliques i en la formació de glòbuls vermells.
  • Vitamina C: Intervé en la síntesi del col·lagen.

Nomenclatura i Classificació dels Enzims

• Oxidoreductases: Catalitzen reaccions d'oxidació o reducció del substrat. Els més importants són les oxidases i les deshidrogenases. Les hidrogenases separen els àtoms d'hidrogen del substrat. Les oxidases oxiden el substrat quan n'accepten els electrons.
• Transferases: Transfereixen radicals d'un substrat a un altre sense que en cap moment aquests radicals quedin lliures.
• Hidrolases: Trenquen enllaços amb l'addició d'una molècula d'aigua.
• Liases: Separen grups sense intervenció d'aigua, i originen enllaços dobles.
• Isomerases: Catalitzen reaccions d'isomerització, de canvi de posició d'algun grup d'una part a una altra de la mateixa molècula.
• Lligases o sintetases: Catalitzen la unió de molècules o grups amb l'energia proporcionada per la desfosforilació d'ATP.