Pèptids i proteïnes: tipus, funcions i estructures

Resum

El document classifica els pèptids segons el nombre d'aminoàcids i descriu les funcions biològiques més importants, com les hormones, els antioxidants, els neurotransmissors i els agents vasoactius. Després explica els quatre nivells d'estructura de les proteïnes: primària, secundària, terciària i quaternària, amb els enllaços que les estabilitzen i exemples concrets.

Punts clau

Els dipèptids tenen 2 aminoàcids, els oligopèptids entre 2 i 10, els polipèptids entre 11 i 100 i les proteïnes més de 100.
Les hormones pèptides inclouen l'oxitocina, la vasopresina, el glucagó, la somatostatina i la insulina.
El glutatió és un tripèptid i el principal antioxidant intracel·lular.
L'estructura primària determina el nombre, tipus i ordre dels aminoàcids.
L'hèlix alfa és dextrogira, té 3,6 aminoàcids per volta i s'estabilitza amb ponts d'hidrogen entre grups -C=O i -NH.
L'estructura terciària és la disposició tridimensional de la proteïna i s'estabilitza amb ponts disulfur, ponts salins, ponts d'hidrogen i interaccions hidrofòbiques.
L'estructura quaternària resulta de l'associació de diverses cadenes polipeptídiques, anomenades subunitats o protòmers.

Posa't a prova

Tipus i Funcions dels Pèptids i Proteïnes

Tipus de Pèptids

Dipèptids: Formats per 2 aminoàcids.
Oligopèptids: Contenen entre 2 i 10 aminoàcids.
Polipèptids: Contenen entre 11 i 100 aminoàcids.
Proteïnes: Formades per més de 100 aminoàcids i amb masses moleculars entre 6.000 i més d'1.000.000.

Funcions dels Pèptids i Proteïnes

Hormones: Pèptids amb funció reguladora.
- Oxitocina: Nonapèptid sintetitzat a l'hipotàlem i secretat per la neurohipòfisi.
- Vasopresina: Nonapèptid que controla la reabsorció d'aigua al ronyó i s'emmagatzema a la neurohipòfisi.
- Glucagó: Compost per 29 aminoàcids; efectes contraris a la insulina.
- Somatostatina: Tetradecapèptid que regula l'alliberament de l'hormona del creixement.
- Insulina: Sintetitzada al pàncrees endocrí; estimula l'absorció de glucosa.
Antioxidants:
- Glutatió: Tripèptid; principal antioxidant intracel·lular; participa en el procés de desintoxicació.
Neurotransmissors: Pèptids de fins a 31 aminoàcids; produïts per neurones; eliminen les sensacions doloroses.
Agents Vasoactius: Pèptids amb acció vasodilatadora; redueixen la tensió arterial.
Antibiòtics: Contenen aminoàcids de la sèrie D i altres aminoàcids no proteics.

Estructures de les Proteïnes

Les proteïnes adopten formes diferents depenent de la seva funció. La seva estructura es classifica en quatre nivells:

Estructura Primària

Totes les proteïnes tenen estructura primària.
Determina el nombre, tipus i ordre dels aminoàcids.
És una cadena de plans articulats; els àtoms de cada enllaç peptídic es troben en un mateix pla.
Moltes malalties genètiques provenen d'una seqüència anormal d'aminoàcids.

Estructura Secundària

L'estructura secundària és la disposició que adopta la seqüència d'aminoàcids en regions locals. Tipus principals:

Hèlix Alfa (α)
- Enrotllament de la cadena polipeptídica en forma d'hèlix que gira en sentit dextrogir (D).
- Conté 3,6 aminoàcids per volta.
- Estabilitzada per ponts d'hidrogen entre grups -C=O i -NH de l'esquelet.
- Exemple: Alfa-queratina (present en pell, ungles, cabells).
Hèlix del Col·lagen
- És part dels teixits connectius i constitueix 1/3 de la proteïna total del cos.
- Exemple: tendons.
- Cada cadena té una volta d'hèlix per cada 3 aminoàcids, formant una triple hèlix.
Conformació Beta (β) o Làmina Plegada
- Les cadenes polipeptídiques adopten la forma d'un full plegat en zig-zag.
- Les cadenes laterals (grups R) es col·loquen alternativament per sobre i per sota del pla.
- Pot ser:
  - Disposició paral·lela: Les cadenes van en la mateixa direcció.
  - Disposició antiparal·lela: Les cadenes van en direcció oposada.
Estructura Supersecundària
- Una cadena polipeptídica que té un sol tipus d'estructura secundària.
Girs Beta (β)
- Element estructural comú pel qual es duen a terme les inversions de la cadena polipeptídica.

Estructura Terciària

Consisteix en la disposició tridimensional que adopta la proteïna nativa a l'espai, formada per un conjunt de plegaments.

Estabilització de l'Estructura Terciària

Enllaços Covalents:
- Enllaç disulfur: Entre els grups -SH de cisteïnes.
Enllaços No Covalents:
- Ponts salins: Entre grups ionitzats (-NH3+ i -COO-).
- Ponts d'hidrogen: Entre grups de cadenes laterals polars.
- Interaccions hidrofòbiques i forces de Van der Waals: Entre cadenes laterals pròximes d'aminoàcids apolars.

Tipus de Proteïnes segons l'Estructura Terciària

Proteïnes Globulars: S'origina una proteïna esferoïdal soluble en aigua, amb funcions reguladores o transportadores.
Proteïnes Fibroses: Molt resistents i insolubles en aigua, amb funcions estructurals.

Importància de l'Estructura Terciària

Fonamental per a les funcions biològiques.
Exemple: Malalties degeneratives com l'Alzheimer, on la proteïna precursora d'amiloides (APP) és indispensable per al creixement, supervivència i reparació de les neurones, però un plegament incorrecte pot ser patogènic.
Xaperones: Proteïnes que s'uneixen als polipèptids per ajudar en el seu plegament correcte.

Estructura Quaternària

Associació de diverses cadenes polipeptídiques.
Cada cadena és una subunitat (protòmer).
Es caracteritza per proteïnes complexes com enzims o anticossos.

Preguntes freqüents

Quina diferència hi ha entre un polipèptid i una proteïna?

Els polipèptids tenen entre 11 i 100 aminoàcids, mentre que les proteïnes en tenen més de 100. Les proteïnes també es caracteritzen per masses moleculars entre 6.000 i més d'1.000.000.

Quins enllaços estabilitzen l'estructura terciària?

Els enllaços disulfur són covalents i es formen entre grups -SH de cisteïnes. Els ponts salins, els ponts d'hidrogen i les interaccions hidrofòbiques i de Van der Waals són no covalents.

Què és l'hèlix alfa?

És un enrotllament de la cadena polipeptídica en forma d'hèlix dextrògira, amb 3,6 aminoàcids per volta. Està estabilitzada per ponts d'hidrogen i un exemple és l'alfa-queratina de la pell, les ungles i els cabells.