Proteïnes i Aminoàcids: Estructura, Funció i Propietats

Característiques Generals de les Proteïnes

Les proteïnes estan formades principalment per carboni (C), hidrogen (H), oxigen (O), nitrogen (N) i sofre (S), i sovint s'associen amb altres elements com fòsfor (P), ferro (Fe), magnesi (Mg) i coure (Cu).

Tenen una gran importància estructural i funcional en els éssers vius, amb una funció energètica menys destacada. Totes les reaccions químiques cel·lulars estan regulades per proteïnes (enzims).

Són polímers, és a dir, macromolècules creades per la repetició de molècules més petites (monòmers) més de 10 vegades. A diferència d'altres polímers biològics, les proteïnes no presenten ramificacions, sent cadenes lineals. El seu monòmer és l'aminoàcid.

Aminoàcids: Estructura i Classificació

Cada aminoàcid posseeix un grup amino (-NH₂) i un grup carboxil (-COOH). Els aminoàcids que ens interessen són els aminoàcids proteics, ja que són els que formen les proteïnes.

Tenen una estructura característica, amb el grup amino i el grup carboxil units al mateix carboni, anomenat carboni alfa (α).

Síntesi d'Aminoàcids

Les cèl·lules utilitzen els aminoàcids per crear proteïnes, però la seva obtenció varia segons l'organisme:

• Organismes Autòtrofs:

  Sintetitzen la seva pròpia matèria orgànica a partir de substàncies inorgàniques o orgàniques simples, i per tant, poden sintetitzar tots els aminoàcids que necessiten.

• Organismes Heteròtrofs:

  Poden sintetitzar només alguns aminoàcids (aproximadament 10). Els altres 10, anomenats aminoàcids essencials, els han d'incorporar necessàriament a través de la dieta.

Els aminoàcids es classifiquen en formes L o D segons la configuració espacial del seu carboni alfa. En les proteïnes dels éssers vius, sempre es troben en la forma L.

Classificació dels Aminoàcids per Càrrega

Segons la càrrega elèctrica del seu radical (cadena lateral) a pH fisiològic, hi ha tres tipus principals d'aminoàcids:

• Neutres: No tenen càrrega neta en el seu radical. Poden ser polars (amb grups hidroxil, tiol, amida) o apolars (amb cadenes laterals d'hidrocarburs).
• Àcids: Tenen càrrega negativa en el seu radical, ja que contenen un grup carboxil addicional que es desprotona (passa de -COOH a -COO^-).
• Bàsics: Tenen càrrega positiva en el seu radical, ja que contenen un grup amino addicional que es protona (passa de -NH₂ a -NH₃⁺).

Exemples d'aminoàcids comuns inclouen: Alanina (Ala), Valina (Val), Leucina (Leu), Isoleucina (Ile).

Propietats Físiques dels Aminoàcids

• Activitat òptica: La majoria dels aminoàcids (excepte la glicina) són òpticament actius, ja que tenen un carboni asimètric (carboni alfa).
• Solubilitat: Són generalment solubles en aigua a causa de la presència dels seus grups polars (amino i carboxil).

Propietats Químiques dels Aminoàcids

Els grups amino i carboxil dels aminoàcids poden ionitzar-se en solució aquosa:

• El grup carboxil (-COOH) en aigua es desprotona i passa a -COO^-.
• El grup amino (-NH₂) en aigua es protona i passa a -NH₃⁺.
• A pH fisiològic, els aminoàcids existeixen com a ions dipolars (zwitterions), amb els dos grups ionitzats simultàniament.

Comportament Amfòter dels Aminoàcids

Els aminoàcids presenten un comportament amfòter, és a dir, poden actuar com a àcids o com a bases depenent del pH del medi. Aquesta propietat els permet mantenir el pH estable, actuant com a sistemes amortidors (buffers).

En Diferents Medis:

• Medi neutre: L'aminoàcid es troba principalment com a zwitterió, amb una càrrega neta zero.
• Medi bàsic: L'aminoàcid es comporta com un àcid, alliberant protons al medi per contrarestar l'excés de bases.
• Medi àcid: L'aminoàcid es comporta com una base, captant protons del medi per contrarestar l'excés d'àcids.

Punt Isoelèctric (pI) d'un Aminoàcid

El punt isoelèctric (pI) és el pH específic en el qual l'aminoàcid té una càrrega elèctrica neta zero. Aquest valor és característic de cada aminoàcid i depèn de la naturalesa del seu radical (cadena lateral).

Les Proteïnes: Estructura i Funció

La funció biològica d'una proteïna depèn directament de la seva estructura tridimensional. Es descriuen quatre nivells d'organització estructural:

Estructura Terciària: Disposició Tridimensional

L'estructura terciària és la disposició tridimensional única i específica de la cadena polipeptídica, resultant del plegament de l'estructura secundària. No totes les proteïnes adquireixen una estructura terciària complexa.

Aquesta estructura és crucial per a la funció de la proteïna. Les parts més hidròfiles de la proteïna es posicionen cap a l'exterior, en contacte amb l'aigua, mentre que les parts hidròfobes es queden cap a l'interior, protegides del medi aquós.

La funció d'una proteïna depèn de la seva forma corresponent. Per exemple, els enzims tenen "forats" o llocs actius amb una forma específica on determinades molècules (substrats) es poden unir per catalitzar una reacció.

Tipus de Proteïnes segons Estructura Terciària:

• Proteïnes Filamentoses: Si no tenen una estructura terciària compacta i globular. Són allargades, insolubles en aigua i solen tenir funció estructural (ex: col·lagen, queratina, elastina).
• Proteïnes Globulars: Si tenen una estructura terciària compacta, esfèrica o ovoide. Són generalment solubles en aigua i solen tenir funcions dinàmiques (ex: enzims, hormones, transportadors).

Estructura Quaternària: Associació de Subunitats

L'estructura quaternària es refereix a l'associació de dues o més cadenes polipeptídiques (subunitats o protòmers) per formar una proteïna funcional més gran. Aquestes subunitats s'uneixen mitjançant enllaços febles (com ponts d'hidrogen, interaccions hidrofòbiques, forces de Van der Waals) o, ocasionalment, enllaços covalents (com ponts disulfur).

Un exemple clàssic és l'hemoglobina, una proteïna que transporta quatre molècules d'oxigen (O₂) i s'uneix al ferro (Fe) en els glòbuls vermells.

Cada subunitat individual en una proteïna amb estructura quaternària s'anomena protòmer:

• 2 protòmers: Dímer
• 3 protòmers: Trímer
• 4 protòmers: Tetràmer
• Més de 10 protòmers: Polímers (en el context de grans complexos proteics).

Propietats de les Proteïnes

Solubilitat

La solubilitat de les proteïnes depèn de la seva estructura tridimensional i de la interacció dels seus grups polars amb el medi aquós. Les proteïnes globulars, amb els seus grups hidròfils a l'exterior, solen ser solubles en aigua. En canvi, les proteïnes filamentoses són generalment insolubles.

Desnaturalització de les Proteïnes

La desnaturalització és el procés pel qual una proteïna perd la seva estructura tridimensional nativa (terciària i/o quaternària) i, en conseqüència, la seva funció biològica. Aquest procés implica el trencament dels enllaços febles que mantenen aquesta estructura, sovint convertint una proteïna globular en una forma més desordenada o filamentosa.

Agents Desnaturalitzadors:

• Temperatura: Temperatures elevades trenquen els enllaços febles.
• Canvis en el pH: Medis molt àcids o molt bàsics alteren l'estat d'ionització dels grups carregats, desestabilitzant l'estructura.
• Sals de metalls pesants: Ions com el plom (Pb²⁺) o el mercuri (Hg²⁺) poden interactuar amb grups carregats o tiols.
• Agitació mecànica: Pot trencar els enllaços febles.
• Solvents orgànics: Alteren les interaccions hidrofòbiques.