Inici / Apunts / Biologia /

Biomolècules: Estructura, Funció i Importància Biològica

Biologia10,97 KB

Biomolècules Essencials

Elements Químics Essencials en Éssers Vius

Composició atòmica de l'univers, l'escorça de la terra i els éssers vius. Tota la matèria viva té una composició diferent de la del seu entorn. Hi ha hagut una selecció de bioelements.

Hi ha biomolècules basades en el carboni. Elements principals: H, C, N i O; també P, S, Na+, K+, Ca2+. Aproximadament uns 30 bioelements. (H, C, N i O constitueixen un 99% de la massa).

Classes Principals de Biomolècules

Hi ha diferents tipus de biomolècules, basades en la versatilitat de l'àtom de carboni. Resulten de la combinatòria de diversos grups funcionals (química orgànica). Com per exemple, l'Acetil-CoA (intermediari clau en el metabolisme).

Classes principals de biomolècules:

  • Proteïnes
  • Àcids nucleics
  • Glúcids
  • Lípids

(Moltes biomolècules tenen característiques mixtes, moltes són de baixa massa molecular i hi ha molts anions i cations fisiològicament importants).

Exemples:

  • Lisozim (una proteïna)
  • tRNA (un poliribonucleòtid)
  • Heparina (un heteropolisacàrid)
  • Glicerofosfolípid (un lípid de membrana)

Nivells d'Organització Estructural

Cèl·lula → Nucli, mitocondris, cloroplasts → Ribosomes, membranes, cromosomes (106-1010). →

  1. Proteïnes (104-109) – Aminoàcids (100-400 PM) – α-cetoàcids (100-250)
  2. Àcids nucleics – Nucleòtids – Bases nitrogenades, ribosa
  3. Polisacàrids – Monosacàrids – Fosfoenolpiruvat, malat
  4. Lípids – Àcids grassos – Palmitat, glicerol, etc.

Hi ha hagut una selecció de blocs estructurals (CO2, N2, H2O).

Representació d'estructures moleculars. Aminoàcid anomenat alanina. La D-alanina i la L-alanina, aquestes dues molècules són alanina; les seves fórmules químiques són exactament la mateixa. Però difereixen en la seva configuració al voltant de l'àtom de carboni central. Així, L-alanina i D-alanina són enantiòmers. Tan sols es troben L-aminoàcids en proteïnes. Hi ha hagut una selecció de configuracions. (Carboni asimètric o quiral: els seus 4 substituents són diferents).

Importància de les Interaccions Febles en Aigua

L'aigua és el medi en què es desenvolupa la vida.

  • La vida va aparèixer primer a l'aigua (protecció UV).
  • Els organismes contenen de mitjana un 70-90% d'aigua.
  • Les reaccions bioquímiques tenen lloc en medi aquós.
  • L'aigua determina l'estructura i la funció de les biomolècules, promovent i modulant les interaccions febles:
  • Interaccions dipolars
  • Interaccions iòniques
  • Interaccions de Van der Waals
  • Interaccions hidrofòbiques

Energia d'Enllaç de les Interaccions Febles No Covalents

  • Interaccions Dipolars: 10 - 20 kJ/mol
  • Interaccions Iòniques: 15 - 40 kJ/mol
  • Interaccions de Van der Waals: 4 - 8 kJ/mol

Proteïnes: Seqüència, Estructura i Funció

Les proteïnes són els principals agents de les funcions biològiques:

  • Catàlisi: DNA polimerasa (replicació del DNA).
  • Transport: hemoglobina (transporta O2 a la sang).
  • Estructura: col·lagen (teixit conjuntiu); queratina (cabell, ungles).
  • Moviment: miosina i actina (teixit muscular).
  • Regulació: insulina (incorporació cel·lular de glucosa a la sang).

Les proteïnes són heteropolímers d'α-aminoàcids:

  • Els aminoàcids tenen, units al carboni α, un grup carboxil àcid, un grup amino bàsic, un H i un quart substituent (R) diferent en cada cas.
  • Hi ha 20 α-aminoàcids proteïnogènics (anomenats estàndard).
  • Tots 20 són L-aminoàcids (excepte la glicina).
  • Les proteïnes poden contenir més de 20 aminoàcids. Els addicionals resulten de modificacions post-traduccionals.
  • A les cèl·lules vives pot haver-hi centenars d'aminoàcids, alguns d'ells no presents en proteïnes.
  • Les cèl·lules vives també poden contenir D-aminoàcids.
  • Alguns són"essencial".

Ionització dels Aminoàcids

Els aminoàcids actuen com tampons en 2 regions de l'escala de pH. Obeint sempre l'equació que governa el comportament dels tampons: pH = pKa + log ([A-] / [HA])

Els aminoàcids polimeritzen formant enllaços peptídics (aminoàcids → pèptids → proteïnes). L'enllaç peptídic és pla i rígid. Exemple: pèptid curt (pentapèptid). Observeu la convenció d'estructura N-terminal → C-terminal.

Les propietats de l'enllaç peptídic determinen la conformació de les proteïnes.

Hi ha 4"nivell" d'estructura de les proteïnes:

  • 1. Estructura primària (residus d'aminoàcids).
  • 2. Estructura secundària (α-hèlix).
  • 3. Estructura terciària (cadena de polipèptids).
  • 4. Estructura quaternària (unitats ajuntades).

Estructura Secundària: L'Hèlix α

  • Cadena principal compacta.
  • Enllaços d'hidrogen entre grups seqüencialment propers.
  • Hèlix dextrògira amb 3,6 residus per volta.
  • Les cadenes laterals apunten cap a fora, aproximadament de manera perpendicular a l'eix.
  • És un dipol.

Estructura Secundària: La Fulla β

  • Cadena principal estesa.
  • Enllaços d'hidrogen entre grups seqüencialment distants.
  • Estructura de fulla plegada (paral·lela o antiparal·lela).
  • Cadenes laterals apunten alternativament cap a dalt o cap avall.
  • No és estrictament local.

Dos extrems conformacionals estables gràcies a l'estabilització exhaustiva per enllaços d'hidrogen.

Estructura Terciària

Les proteïnes adopten una conformació 3-D específica (a diferència de molts polímers orgànics) que s'anomena estructura nativa. L'estructura nativa es manté gràcies a moltes interaccions febles en el medi aquós:

  • Interaccions electrostàtiques
  • Interaccions polars-enllaços d'hidrogen
  • Interaccions de Van der Waals
  • L'efecte hidrofòbic

El plegament vers una única conformació nativa té un elevat cost entròpic.

Hi ha 2 classes principals de proteïnes segons estructura i funció:

  • Proteïnes globulars: es pleguen de forma compacta,"globula".
  • Proteïnes fibroses: normalment insolubles; estructura simple i repetitiva.

Relació Estructura-Funció-Evolució en Proteïnes

Alineament de seqüències de proteïnes. Permeten deduir relacions evolutives entre els organismes que les contenen. A major nombre de diferències, major distància evolutiva. Això permet construir arbres evolutius.

L'evolució proteica s'exemplifica molt bé en el cas de les proteïnes que emmagatzemen i transporten oxigen. (Mioglobina: 1 cadena polipeptídica, fixa O2 i l'emmagatzema) (Hemoglobina: 4 cadenes polipeptídiques, fixa O2 i el transporta).

Alineament de la mioglobina i la cadena α de l'hemoglobina: Tot i que la identitat estricta és molt reduïda (residus ombrejats), les dues proteïnes tenen pràcticament la mateixa estructura tridimensional, però cadascuna posseeix les característiques adequades a la seva funció.

Nucleòtids i Àcids Nucleics: DNA i Organització Genètica

Àcids Nucleics: Portadors i Traductors de la Informació Genètica

  • Nucleòtids, formats per:
    • Una base nitrogenada
    • Una pentosa (ribosa o desoxiribosa)
    • Fosfat (mono-, di- o tri-)
  • Àcids nucleics (polinucleòtids) poden ser:
    • DNA (emmagatzematge de la informació genètica)
    • mRNA (transmissió de la informació genètica)
    • rRNA i tRNA (síntesi de proteïnes)
    • Ribozims (processament de la informació genètica)
  • DNA: A, G, C, T (on A = T)
  • RNA: A, G, C, U (on A = U)

Els Sucres

  • Ribosa (a l'RNA)
  • Desoxiribosa (al DNA)

Estructura Covalent dels Àcids Nucleics

Fragment de seqüència d'àcids nucleics. Convenció d'escriptura 5' → 3'.

També se sap:

  • a) Regles de Chargaff (A+G = T+C).
  • b) El DNA conté la informació genètica.
  • c) Un mapa de difracció de raigs X.

Estructura del DNA

  • Doble hèlix.
  • Dues cadenes de seqüència diferent, complementàries i antiparal·leles.
  • Hi ha 10,5 parells de bases per volta.
  • A=T units per 2 enllaços d'H; G≡C per 3.
  • Apilament de bases, enllaços d'H i l'esquelet covalent carregat negativament (fosfats) fan l'estructura molt estable.

tRNA i rRNA, poliribonucleòtids de cadena simple.

L'empaquetament del DNA en cromosomes eucariotes.

Glúcids i Lípids: Estructura, Reserva i Funció

Glúcids

  • A vegades anomenats carbohidrats per la fórmula dels glúcids simples Cn(H2O)n.
  • Produïts a partir de CO2 i H2O via fotosíntesi.
  • De massa molecular molt variada.
  • Formen sovint complexos amb proteïnes o lípids.
  • Moltes i diverses funcions, incloent:
    • Font i magatzem d'energia
    • Components estructurals de parets cel·lulars i exoesquelet
    • Molècules informatives en la senyalització

Lípids

  • De naturalesa hidrofòbica o amfipàtica.
  • Generats principalment a partir de l'acetat (acetil-CoA).
  • Formen sovint complexos amb proteïnes o sucres.
  • Moltes i diverses funcions, incloent:
    • Font i magatzem d'energia. Més reduïts que els sucres.
    • Components estructurals de membranes cel·lulars.
    • Cofactors enzimàtics.
    • Molècules senyalitzadores (hormones esteroides, factors de creixement, vitamines...).

Greixos: Pros i Contres

Pros:

  • S'acumulen sense que hi hagi hidratació.
  • Emmagatzematge massiu.

Contres:

  • Calen emulsificadors per fer-los solubles.
  • Necessiten transportadors.
  • Enllaços C-C molt estables.

Glúcids i Reconeixement / Informació

  • Possibilitats combinatòries per hexàmers d'aminoàcids = 206.
  • Nucleòtids = 46.
  • Sucres monomèrics = (15 x 4 x 2)6 → 1012.

Lípids i Reconeixement / Informació

Hormones esteroides i eicosanoides.

Els grups sanguinis estan definits pels glúcids units a esfingolípids de membrana.

Descarregar

PDF Word HTML